Le rôle du collagène dans l'organisme va bien au-delà de la peau et des articulations

Le collagène n'est pas simplement un complément de beauté. C'est la principale protéine d'échafaudage du tissu conjonctif, présente dans la peau, les tendons, le cartilage, les os, les parois artérielles, la muqueuse intestinale, les ligaments, et bien plus encore. Ce qui le distingue biochimiquement des protéines que la plupart des gens consomment quotidiennement, c'est sa composition inhabituelle en acides aminés, et comprendre cette distinction aide à expliquer pourquoi son absence des régimes alimentaires modernes peut entraîner des conséquences qu'il est facile d'attribuer à tort au vieillissement ou à la génétique.

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L'architecture moléculaire du collagène est construite autour d'une structure en triple hélice dans laquelle la glycine occupe chaque troisième position. Une grande partie des positions restantes est occupée par l'hydroxyproline, un acide aminé qui n'existe pas en quantités significatives dans la viande musculaire, les œufs ou les produits laitiers. Ce n'est pas un détail biochimique mineur. Lorsque le collagène est digéré, une partie survit sous forme de dipeptides intacts plutôt que d'être décomposée en acides aminés individuels. Selon une étude citée par Thomas DeLauer, le dipeptide spécifique au collagène prolyl-hydroxyproline a atteint dans le sang des concentrations plus de 10 000 fois supérieures à celles de tout autre peptide d'origine alimentaire précédemment identifié dans le sang humain. Cette découverte suggère que les fragments de collagène se comportent moins comme des matériaux de construction bruts et davantage comme des molécules de signalisation une fois absorbés.